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Ist Alzheimer übertragbar?


Gehirn & Geist Dossier - epaper ⋅ Ausgabe 2/2019 vom 29.03.2019

DEMENZ Ein Zufallsfund alarmiert die Wissenschaft: Die bei der Alzheimerdemenz auftretenden β-Amyloide könnten von Mensch zu Mensch übertragbar sein – und sich im Gehirn wie Prionen selbst vermehren.


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Bildquelle: Gehirn & Geist Dossier, Ausgabe 2/2019

Dieses Molekülmodell von β-Amyloid zeigt die Aminosäurekette des Eiweißstoffs. Sie formiert sich zu so genannten β-Faltblättern, die sich aneinanderlagern. Dadurch verklumpen die Moleküle und bilden die typischen Alzheimerplaques.


UNSERE AUTORIN

Alison Abbott ist Pharmakologin und leitende Europakorrespondentin der Fachzeitschrift »Nature« in München.

In seiner 25-jährigen Laufbahn als Neurologe hatte John ...

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... Collinge schon hunderte Gehirne untersucht. Was er aber im Januar 2015 unter dem Mikroskop fand, hatte er noch nie zuvor gesehen. Zusammen mit seinen Londoner Kollegen obduzierte er die Gehirne von vier Patienten, die mit Wachstumshormonextrakten aus dem Körper Verstorbener behandelt worden waren. Fatalerweise hatte sich später herausgestellt, dass einige der Extrakte mit Prionen kontaminiert waren. Diese fehlgefalteten Proteine verursachen die seltene, tödlich endende Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJK), und in der Tat waren alle vier Patienten infolge der Behandlung im Alter zwischen 40 und 60 Jahren gestorben.

Die Gehirne sahen ungewöhnlich aus – nicht wegen der Prionenerkrankung, sondern weil sie seltsam vernarbt waren. »Da musste einfach mehr dahinterstecken«, erzählt Collinge. Tatsächlich waren die Organe zusätzlich übersät mit weißlichen Plaques, wie sie eigentlich für die Alzheimerkrankheit typisch sind. Mit anderen Worten: Es schien sich um die Gehirne junger Menschen zu handeln – aber mit einer Krankheit alter Leute.

Collinges beunruhigende Schlussfolgerung: Nicht nur die Prionen, sondern auch die Plaques sind bei der Hormonbehandlung injiziert worden. Das wäre der erste Hinweis auf eine Übertragbarkeit der Alzheimerdemenz beim Menschen. Sollte sich das bewahrheiten, könnte der für die Krankheit verantwortlich gemachte Eiweißstoff β-Amyloid sich nach jedem medizinischen Eingriff mit Körperflüssigkeiten oder Geweben, wie etwa bei Bluttransfusionen oder Organtransplantationen, im Körper eines Patienten wie eine Saat ausbreiten.

Der Wissenschaftler sah sich verpflichtet, die Öffentlichkeit rasch zu informieren, und publizierte im September 2015 in »Nature« seine Befunde. »Ist Alzheimer ansteckend?«, titelte kurz darauf die britische Zeitung »Daily Mail«. Collinge mahnte zur Ruhe: »Unsere Studie zeigt nicht, dass die Alzheimerkrankheit tatsächlich ansteckend ist.« Weder Pflegekräfte noch Familienmitglieder, egal wie nah sie dem Patienten stehen, seien gefährdet. »Es ist aber nicht auszuschließen, dass bei manchen medizinischen Eingriffen β-Amyloid-Keime unbeabsichtigt weitergegeben werden könnten.«

Die Schlagzeilen sind inzwischen verschwunden, die Arbeit der Forscher geht jetzt aber erst richtig los. Kann β-Amyloid wirklich übertragen werden? Und wenn ja: Wie gefährlich wäre das? Werden so womöglich auch andere Erkrankungen weitergegeben, bei denen fehlgefaltete Proteine eine Rolle spielen?

Seit etwa einem Jahrzehnt verdichten sich die Belege für eine kontrovers diskutierte These: Amyloide, die verschiedene neurodegenerative Erkrankungen auslösen, von Alzheimerdemenz über Morbus Parkinson bis hin zur Huntingtonkrankheit, könnten Prionen ähneln und sich wie sie ausbreiten (siehe »Was fehlgefaltete Proteine anrichten«, rechts, und »Keim im Gehirn«, S. 14). Collinges Daten untermauern diese Annahme.

Wenige Erkenntnisse – viele Bedenken

Die Zeit drängt; doch es kann Jahre dauern, bis die Fragen endgültig geklärt sind. Die Veröffentlichung von Collinges Arbeitsgruppe führte zu einer weltweiten Jagd nach ähnlichen Amyloid-Pathologien in obduzierten Gehirnen. Die Forscher möchten dabei auch wissen, wie die mutmaßlich übertragenen Amyloide aussehen und ob verschiedene »Stämme« existieren, die sich besonders verheerend auswirken.

Manche Wissenschaftler halten die Sorgen für verfrüht. Sie verweisen auf die sehr kleine Zahl von Patienten in Collinges Studie, das Fehlen von Alzheimersymptomen bei den Betroffenen sowie die Beteiligung des Proteins Tau an der Erkrankung. »Es gibt keinen eindeutigen Beweis dafür, dass Amyloid-Keime tatsächlich Krankheiten übertragen können oder dass Amyloide sich im Gehirn wie Prionen ausbreiten«, betont Pierluigi Nicotera, Vorstandsvorsitzender des Deutschen Zentrums für Neurodegenerative Erkrankungen in Bonn. »Vielleicht gibt es ja noch andere biologische Erklärungen.«

Auf einen Blick: Übertragbare Alzheimerplaques

1 Tierversuche zeigen, dass die bei Alzheimerdemenz auftretenden β-Amyloid-Plaques von Individuum zu Individuum übertragbar sind. Dasselbe gilt für das an der Parkinsonkrankheit beteiligte α-Synuclein.

2 Beim Menschen könnte ebenfalls eine Übertragung der Alzheimerkrankheit möglich sein. Denn im Gehirn junger verstorbener Patienten, die Hormonpräparate erhalten hatten, traten auffallend viele β-Amyloid-Plaques auf. Das fördert den Verdacht, dass die an neurodegenerativen Krankheiten beteiligten Proteine sich wie Prionen selbst vervielfältigen können.

3 Manche Wissenschaftler befürchten eine Infektionsgefahr durch medizinische Eingriffe wie Operationen, Blutspenden oder Transplantationen. Direkt ansteckend von Mensch zu Mensch ist die Alzheimerdemenz nicht.

ENTSTEHUNG / DEMENZ

Den wenigen gesicherten Erkenntnissen stehen viele Bedenken gegenüber. Die Skeptiker sorgen sich, eines Tages unter strengen Sicherheitsvorschriften arbeiten zu müssen, obwohl sie ihr Forschungsobjekt für relativ harmlos halten. Andere befürchten dagegen, die Gefahren könnten bisher unterschätzt worden sein, und sehen die Wissenschaft in der Pflicht, möglichst schnell Klarheit zu schaffen. »Meiner Meinung nach sollten alle Amyloide als gefährlich eingestuft werden, solange nicht das Gegenteil bewiesen ist«, mahnt der Prionenforscher Adriano Aguzzi vom Universitätsspital Zürich in der Schweiz.

Vor ein paar Jahrzehnten galt es noch als unvorstellbar, dass ein Protein ohne jegliches genetische Material eine infektiöse Erkrankung verursachen könnte. Das änderte sich 1982, als der spätere Nobelpreisträger Stanley Prusiner von der University of California in San Francisco erstmals Hinweise auf solche Eiweißverbindungen fand. Aus den Wörtern »proteinacious« (proteinartig) und »infectious« (infektiös) kreierte er hierfür den Begriff »Prion« und fand heraus, dass diese Prionproteine (PrP) in einer normalen sowie einer infektiösen Form vorliegen. Die fehlgefalteten Proteine falten die normalen Formen ebenfalls um und setzen somit eine Kaskade in Gang, bei der letztlich die Zellen absterben. Sei es Scrapie bei Schafen, der »Rinderwahnsinn« BSE oder die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen – immer verwandelt sich das Gehirn der Betroffenen in eine schwammartige Masse.

Prusiner und andere Wissenschaftler erforschten auch die Ausbreitung der Prionen. Nach ihren Erkenntnissen lässt sich eine Erkrankung in zuvor gesunden Versuchstieren auslösen, indem man ihnen Hirnextrakte mit infektiösen Prionen injiziert. Manchmal reicht es sogar aus, infiziertes Gewebe zu verzehren. So sollen etwa die zahlreichen in den 1990er Jahren in Großbritannien aufgetretenen Fälle der CJK-Variante (vCJK) auf den Konsum von BSE-verseuchtem Rindfleisch zurückzuführen sein (siehe Gehirn&Geist 1-2/2008, S. 30).

Seitdem hat sich herausgestellt, dass sich bei vielen neurodegenerativen Erkrankungen bestimmte Proteine fatal umfalten – wie das β-Amyloid und das Tau-Protein bei Alzheimerdemenz oder das α-Synuclein bei der Parkinsonkrankheit. Wegen der strukturellen Ähnlichkeiten überprüfte der Neurowissenschaftler Mathias Jucker vom Hertie-Institut für klinische Hirnforschung in Tübingen schon 2006, ob bei Mäusen die Injektion von Hirnextrakten mit fehlgefaltetem β-Amyloid zu dessen Anhäufung im Hirn der Tiere führt. Genau das geschah – selbst dann, wenn er die Amyloide statt direkt ins Gehirn lediglich in die Muskulatur spritzte. »Es gab keinen Grund auszuschließen, dass Amyloid-Keime, die in das Gehirn eines Menschen gelangen, nicht ebenfalls eine Amyloid-Pathologie verursachen«, meint Jucker.

Damals läuteten nirgends die Alarmglocken, weil niemand sich vorstellen konnte, wie Amyloide aus dem Gehirn eines Alzheimerpatienten überhaupt in den Körper einer anderen Person gelangen und auch noch ihren Weg in deren Gehirn finden sollten. Diese Frage ließ sich nur anhand Verstorbener untersuchen, die Körpermaterial von anderen Menschen erhalten hatten. Vorzugsweise sollten die Obduzierten noch recht jung gewesen sein und keine Anzeichen der Alzheimerkrankheit entwickelt haben.

Was fehlgefaltete Proteine anrichten

Bei vielen neurodegenerativen Krankheiten wird als Ursache ein falsch gefaltetes Protein vermutet. Der Eiweißstoff kann dadurch seine normale Aufgabe nicht mehr erfüllen und verklumpt innerhalb oder außerhalb der Zellen.

Eine Besonderheit stellen Prionen dar: Ihre fehlgefaltete Form faltet die normale Version um, so dass sich die bösartigen Formen kaskadenartig selbst vervielfältigen. Aktuell diskutieren Forscher, ob Eiweißstoffe wie β-Amyloid oder α-Synuclein sich ebenfalls so vermehren können und damit Prionen wären (siehe »Keim im Gehirn«, S. 14).

Zwischen diesen Proteinen und Erkrankungen besteht ein Zusammenhang:

Ein Zufallsfund liefert die richtige Fährte

Die Gehirne der CJK-Fälle kamen dafür genau richtig: Zwischen 1958 und 1985 sind weltweit etwa 30 000 kleinwüchsige Menschen mit Wachstumshormonen aus der Nebenniere Verstorbener behandelt worden. Einige dieser Präparate waren mit Prionen kontaminiert, die CJK auslösten. Wie alle Prionenerkrankungen besitzt CJK eine sehr lange Inkubationszeit. Ist der Krankheitsprozess aber erst einmal ausgebrochen, wütet er zerstörerisch im gesamten Gehirn und führt typischerweise noch vor dem 50. Lebensjahr zum Tod. Laut Statistiken aus dem Jahr 2012 starben weltweit 226 Menschen an CJK auf Grund von prionenkontaminierten Wachstumshormonpräparaten.

Ursprünglich lag es gar nicht in Collinges Absicht, eine Verbindung zur Alzheimerdemenz zu suchen. Der Leiter der National Prion Clinic in London stieß auf den Zusammenhang durch puren Zufall: In seiner Klinik werden etwa 70 Prozent aller britischen Toten obduziert, die an einer Prion-Erkrankung gestorben sind. Die Wissenschaftler suchen dabei nach Anzeichen von Amyloid-Proteinen im Gehirn, um eine Prionenkrankheit von anderen Leiden abzugrenzen. Im Rahmen dieser Routineuntersuchungen tauchten die ungewöhnlichen Patientenfälle auf, die eindeutig an CJK gestorben waren, aber auch deutliche Anzeichen einer Amyloid-Pathologie in ihrer grauen Hirnsubstanz und den zerebralen Blutgefäßen aufwiesen.

Schon beim ersten Blick auf die Gehirne war Collinge klar, dass ihm stürmische Zeiten bevorstehen könnten. Um einerseits die Öffentlichkeit vor einem möglichen Gesundheitsrisiko zu warnen, andererseits aber auch keine ungerechtfertigte Panik auszulösen, verfasste er eine vorsichtig formulierte Pressemitteilung und richtete eine Hotline für Patienten ein, die mit Wachstumshormonen behandelt worden waren. Doch die Panik blieb aus: Abgesehen von ein oder zwei überspitzten Schlagzeilen reagierte die Presse ziemlich verhalten, und nur zehn Personen meldeten sich bei der Hotline.

Keim im Gehirn

Typisch für die Alzheimerkrankheit sind Plaques aus verklumptem β-Amyloid, die außerhalb der Nervenzellen auftreten und vermutlich die Neurone schädigen. Nach einer neuen Hypothese könnte sich dieser falsch gefaltete Eiweißstoff wie ein Prion verhalten und normales β-Amyloid in die zerstörerische Form umfalten (oben links). Er wäre somit ein »Keim«, der weitere Plaquebildungen verursacht und wie eine Saat aufginge. Die Krankheit breitete sich dann katastrophal im gesamten Gehirn aus (unten, von links nach rechts).

MEHR WISSEN AUF » SPEKTRUM.DE «

Weitere Forschung zu Prionenerkrankungen finden Sie auf unsererThemenseite »Prionen als Krankheitserreger« :

www.spektrum.de/t/prionen-als-krankheitserreger

Hirnpräparate aus Leichen stützen den Verdacht

Wissenschaftler zeigten sich jedoch alarmiert. Weitere 228 CJK-Fälle entstanden durch die Transplantation von prionenkontaminierter Dura Mater, der harten Hirnhaut, die Gehirn und Rückenmark umhüllt. Aus Leichen gewonnene Dura-Mater-Präparate wurden weltweit bis in die späten 1990er Jahre regelmäßig bei Hirnoperationen als Gewebeersatz genutzt. Das Gehirn von sieben solcher Patienten untersuchten Wissenschaftler um Herbert Budka vom Universitätsspital Zürich. Bei fünf zeigten sich tatsächlich Amyloid-Ablagerungen in der grauen Substanz sowie den Blutgefäßen, wie das Team im Januar 2016 aufdeckte. Auch der japanische Demenzforscher Masahito Yamada von der Universität Kanazawa sah bei 16 Obduktionsproben ungewöhnlich viele Amyloid-Ablagerungen in den Hirngefäßen.

All diese Beobachtungen sind aber lediglich Indizien für eine medizinische Übertragbarkeit von β-Amyloiden. Es lässt sich nicht völlig ausschließen, dass die Behandlung selbst oder der ursprüngliche Gesundheitszustand der Patienten die Amyloid-Pathologie verursachte. Es gilt also etwa durch Tierversuche zu überprüfen, ob die Wachstumshormone und Dura-Mater-Präparate tatsächlich infektiöse Amyloide enthielten, die einen Krankheitsausbruch hätten auslösen können. Die meisten dieser Präparate sind allerdings schon längst nicht mehr vorhanden. Collinge hat Zugang zu einigen wenigen Originalproben im britischen Gesundheitsministerium, die er untersuchen möchte. Doch das wird seiner Ansicht nach etliche Jahre in Anspruch nehmen.

Es gibt noch ein weiteres Problem: Niemand weiß genau, welche Größe und Form die Amyloid-Keime haben. Jucker sucht nach ihnen in Gewebeproben, die erst einmal nichts mit CJK zu tun haben. Bonner Wissenschaftler haben in den letzten 25 Jahren mehr als 700 Hirnproben eingefroren, die bei Epilepsiepatienten entfernt worden waren, um deren Anfälle zu stoppen. »Das ist derzeit die beste Quelle für frisches menschliches Hirngewebe«, erklärt Jucker. Zu den betreffenden Patienten existieren ebenfalls Aufzeichnungen über kognitive Fähigkeiten wie Sprache oder Gedächtnis vor und nach den Operationen, so dass eventuell aufgespürte β-Amyloid-Ansammlungen mit längerfristigen Veränderungen in der Hirnleistung verglichen werden könnten.

Neben β-Amyloid kann auch das bei der Parkinsonkrankheit beteiligte α-Synuclein pathologisch wirken. Unabhängig voneinander injizierten 2012 eine französische sowie eine amerikanische Arbeitsgruppe α-Synuclein-Fibrillen in das Gehirn von genetisch veränderten Mäusen, die Symptome einer Parkinsonerkrankung entwickeln können. Die zusätzliche α-Synuclein-Gabe beschleunigte das Auftreten von Parkinsonsymptomen und führte letztlich zum Tod der Tiere. Selbst wenn Versuchstiere neurodegenerative Krankheiten beim Menschen nicht genau widerspiegeln, nehmen die beiden Arbeitsgruppen die Befunde sehr ernst.

Sollte sich die Hypothese von der Übertragbarkeit bewahrheiten, hätte das vielerlei Auswirkungen. Amyloide haften ausgesprochen fest an metallischen chirurgischen Instrumenten und lassen sich durch gängige Sterilisationsverfahren nicht entfernen. Somit könnten dann tatsächlich Amyloide wie Keime während einer Operation übertragen werden. Die Proteine könnten jahre-oder gar jahrzehntelang im Körper ruhen, bevor sie sich als Plaques ausbreiten und vielleicht auch die weiteren pathologischen Veränderungen der Alzheimerkrankheit fördern. Unabhängig davon dürften amyloide Plaques in den zerebralen Blutgefäßen gefährlich sein, weil sie das Risiko für einen Gefäßwandbruch erhöhen und mitunter zu kleinen Schlaganfällen führen.

Wenn aber normale medizinische Eingriffe wirklich das Risiko für neurodegenerative Erkrankung steigern, wäre das nicht schon längst aufgefallen? Nicht unbedingt, sagt der Epidemiologe Roy Anderson vom Imperial College London. »Bisher gibt es keine guten epidemiologischen Studien dazu«, erklärt er. Hierfür bräuchte man sehr große und sorgfältig geführte Datenbanken zu Alzheimerpatienten mit Informationen über die Entwicklung der Symptome sowie Obduktionsbefunde. Die Gruppe um Anderson fahndet in den wenigen verlässlichen Datenbanken nach Hinweisen auf einen Zusammenhang zwischen medizinischen Eingriffen und dem Fortschreiten der Alzheimerkrankheit. Die bisher verfügbare Zahl an Patientendaten sei vielleicht zu klein, um überhaupt Rückschlüsse ziehen zu können, meint der Forscher. Mit wachsenden Datenmengen ließe sich zukünftig wohl mehr dazu sagen.

Abwarten und Tee trinken, lautet die Devise vieler Wissenschaftler und Gesundheitsbehörden angesichts all der Unwägbarkeiten. »Wir brauchen noch etwas Zeit, bis wir wissen, ob es sich um einen relevanten Mechanismus handelt«, betont Nicotera.

Notwendige Sofortmaßnahmen

Was muss geschehen, wenn die Forschung tatsächlich bestätigt, dass häufige neurodegenerative Erkrankungen übertragbar sind? Eine Sofortmaßnahme wäre der Einsatz wirksamerer Sterilisationsverfahren für medizinische und chirurgische Instrumente, bei denen auch Amyloide und Prionen durch extrem hohe Temperaturen und aggressive Chemikalien zerstört werden. Laut Aguzzi sollte man bereits jetzt die Entwicklung günstiger und einfacher Sterilisationsmethoden fördern. »Das ist zwar keine so spannende Forschung, doch dringend notwendig«, meint er. Er sorgt sich um die Sicherheit der Wissenschaftler, die mit Amyloiden arbeiten, insbesondere mit α-Synuclein. »Ich habe schon Albträume, dass jemand aus meinem Labor Parkinson bekommt«, sagt er. »Solange alles noch so unklar ist, geht der Schutz unserer Mitarbeiter vor.«

Die Parallelen zwischen Prionen und Amyloiden eröffnen jedoch auch der Grundlagenforschung neue Wege. Prionen lassen sich wie Viren in Stämme einteilen: Proteine mit gleicher Aminosäuresequenz, aber unterschiedlicher Art der Fehlfaltung und verschiedenen biologischen Verhaltensmustern. So konnte der vCJK-Ausbruch in Großbritannien in den 1990er Jahren auf durch BSE kontaminiertes Fleisch zurückgeführt werden, weil jeweils derselbe Prionenstamm vorlag.

Dass es ebenfalls verschiedene Stämme von β-Amyloid und von α-Synuclein gibt, bewiesen Forscher aus den USA sowie aus Belgien 2015. Bereits zwei Jahre zuvor beobachtete die Arbeitsgruppe des Strukturbiologen Robert Tycko vom National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases in Bethesda (USA), dass verschiedene Krankheitsverläufe bei zwei Alzheimerpatienten auf β-Amyloide zurückzuführen waren, die sich in ihrer räumlichen Struktur unterschieden.

Die Strukturaufklärung pathologischer Amyloide könnte bei der Suche nach kleinen Molekülen helfen, welche die Eiweißstoffe ausschalten sollen, hofft der Biophysiker Ronald Melki vom Institut des Neurosciences Paris-Saclay. Sein Labor entwickelt Peptide, die wie Chaperone an die Amyloid-Proteine binden und sie in die harmlose Form umfalten sollen, um so deren weitere Anhäufung zu verhindern. Auf Grund von Collinges Veröffentlichung streiten sich Forscher auch um Begriffe. Einige stören sich am Wort »Prion« im Kontext neurodegenerativer Erkrankungen oder wehren sich gegen die Beschreibung »prionenartig« – vor allem wegen der Konnotation mit einer infektiösen, tödlichen Krankheit. »Daran denkt die Öffentlichkeit bei dem Wort ›Prion‹«, mahnt der Alzheimerforscher Bradley Hyman von der Harvard Medical School in Boston. Und die öffentliche Meinung sei wichtig, auch wenn sie manchmal danebenläge. »Eine meiner Patientinnen erzählte mir einmal, ihr Mann wollte sie nicht mehr umarmen, seit er über das Thema in den Medien gelesen hatte. So etwas macht mich wirklich traurig.«

Andere finden es dagegen hilfreich, in Prionen und Amyloiden das gemeinsame Charakteristikum von fehlgefalteten und schädlich agierenden Proteinen zu sehen. Bislang erachteten Prionen-und Alzheimerforscher ihre Felder als unterschiedliche Gebiete. Nun stellen sie fest, dass sie vor ähnlichen Fragen stehen.

Keiner will zu früh Alarm schlagen, auch wenn sie alle darüber nachdenken, was die Zukunft wohl noch bringen wird. Jucker meint halb im Spaß, er könne sich vorstellen, dass in Zukunft die Leute alle zehn Jahre ins Krankenhaus gingen, um sich dort die Amyloid-Keime mit Hilfe von Antikörpern aus dem Gehirn entfernen zu lassen. »Dann hätte man wieder für ein Jahrzehnt seine Ruhe.«

© Nature Publishing Group
www.nature.com
Nature 531, S. 294–297, 17. März 2016

QUELLEN

Chiesa, R.: The Elusive Role of the Prion Protein and the Mechanism of Toxicity in Prion Disease.In: PLoS Pathogens 11, e1004745, 2015

Frontzek, K. et al.: Amyloid-β Pathology and Cerebral Amyloid Angiopathy Are Frequent in Iatrogenic Creutzfeldt-Jakob Disease after Dural Grafting.In: Swiss Medical Weekly 146, w14287, 2016

Jaunmuktane, Z. et al.: Evidence for Human Transmission of Amyloid-β Pathology and Cerebral Amyloid Angiopathy.In: Nature 525, S. 247–250, 2015

Meyer-Luehmann, M. et al.: Exogenous Induction of Cerebral β-Amyloidogenesis Is Governed by Agent and Host.In: Science 313, S. 1781–1784, 2006

Weitere Quellen im Internet: www.spektrum.de/artikel/1420453


ALFRED PASIEKA / SCIENCE PHOTO LIBRARY

AXS BIOMEDICAL ANIMATION STUDIO, NACH THAL, D.R. ET AL.: PHASES OF A BETA-DEPOSITION IN THE HUMAN BRAIN AND ITS RELEVANCE FOR THE DEVELOPMENT OF AD. IN: NEUROLOGY 58, S. 1791–1800, 2002 / SCIENTIFIC AMERICAN MAY 2013

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